In vitro Specific Phosphorylation of the Human Seminal Proteins

Abstract

Spezifische Phosphorylierung menschlicher Spermaproteine in vitro Eine Vorbedingung zur aktiven Phosphorylierung der menschlichen Spermaproteine wude durch Zugabe von 0,1 % Triton X‐100 erreicht, das die aktive ATP‐ase inhibiert. Die Analyse der phosphorylierten Produkte mittels SDS‐Polyacrylamid‐Gelelektrophorese ergab hauptsächlich Substanzen mit einem Molekulargewicht von 72 000, 70 000 und 50 000, die sich nach 30 Minuten in Substanzen mit 25 000, 18 000 und 17 500 umwandelten. Es erfolgte ein starker Zerfall der Spermaplasmaproteine während der ersten 30 Minuten nach Ejakulation mit dem Ergebnis einer Anzahl von Proteinen mit kleinerem Molekulargewicht. Ein Vergleich der Eiweißmuster, die einerseits durch Anfärbung der Proteine und andererseits autoradiographisch erhalten wurden, ergab, daß die Phosphorylierung proteinspezifisch war und vorzugsweise an höhermelekularen Proteinen erfolgte, die anschließend in Bruchstücke von kleinerem Molekulargewicht zerfielen. Die proteinspezifische Phosphorylierung wurde ferner durch zweidimensionale Gelelektrophorese demonstriert. Die spezifische Phosphorylierung legt die Schlußfolgerung nahe, daß eine Seitenkettenmodifikation der Spermaproteine die physiologische Funktion des Spermaplasmas regulieren könnte. 1982 Blackwell Verlag GmbH