The Apparent Inhibitor of the Protein Kinase in the Human Seminal Plasma: An Explanation

Abstract

The protein kinase in the human seminal plasma, as assayed by its ability to catalyze the transfer of phosphate from [γ‐32P]ATP to the protamine, was found to linearly increase with dilution of the seminal plasma. Extrapolation of the enzyme activity to the undiluted seminal plasma indicated that the protein kinase existed in the ejaculate as the inactive enzyme. An inhibitor of the protein kinase was postulated and the results suggested that the inhibitor was a heat‐labile macromolecule. However, the linear increase of the protein kinase activity could also be obtained by increasing ATP concentration. In addition, a high Mg+2‐dependent ATPase activity was found in the seminal plasma, its activity exhibited inverse relationship with the activity of the protein kinase. The results suggested that the apparent inhibitor of the protein kinase in the human seminal plasma was the destruction of ATP by the ATPase. Offenbar vorhandener Proteinkinaseinhibitor im menschlichen Seminalplasma: eine Deutung Die Proteinkinase im Seminalplasma des Menschen, die durch ihre Fähigkeit charakterisiert ist, den Transfer des Phosphats von (γ‐32P)ATP zu Protamin zu kataloysieren, zeigte bei der Verdünnung des Seminalplasmas einen linearen Anstieg. Die Extrapolierung der Enzymaktivität im unverdünnten Seminalplasma ergab, daß die Proteinkinase im Ejakulat als inaktives Enzym vorlag. Ein Proteinkinaseinhibitor wurde postuliert, und die Ergebnisse ließen darauf schließen, daß der Inhibitor ein hitzelabiles Makromolekül ist. Der lineare Anstieg der Proteinkinaseaktivität konnte jedoch auch durch einen Anstieg der ATP‐Konzentration erreicht werden. Zusätzlich fand man eine hohe Aktivität einer Mg+2‐abhängigen ATPase im Seminalplasma, deren Aktivität ein entgegengesetztes Verhalten zur Proteinkinaseaktivität zeigte. Die Ergebnisse lassen darauf schließen, daß der offenbar vorhandene Proteinkinaseinhibitor im Seminalplasma des Menschen den Abbau des ATP durch die ATPase darstellte. 1981 Blackwell Verlag GmbH