Molecular Structure of Human Seminal Coagulum: The Role of Disulfide Bonds

Abstract

Molekularstruktur des Sperma‐Koagulums. Die Rolle der Disulfid‐Banden Mittels der Natrium‐dodecyl‐Sulfat‐Polyacrylamid‐Platten‐Gel‐Elektrophorese in Gegenwart von 100 mM 2‐Mercapto‐Aethanol ergab sich im frisch ejakulierten Sperma beim Menschen das Vorhandensein von zwei größeren Protein‐Banden von 72 und 55 kd. Während der Verflüssigung des Samens verminderten sich diese beiden Banden zu zwei Niedermolekulargewicht‐Proteinen von 10–15 kd. Bei Fehlen von 2‐Mercapto‐Aethanol wurden größere Proteine wie solche von 243, 221 und 195 kd erhalten, die durch die Wirkung von Sulfhydryl‐Reduktions‐Agens in 72 und 55 kd Proteine umgewandelt werden konnten. Die Verflüssigung war in Gegenwart von 2‐Mercapto‐Aethanol verlängert. Diese Ergebnisse bedeuten, daß einer der Faktoren, der bei der Bildung des menschlichen Spermakoagulums beteiligt ist, eine Disulfid‐Verkettung zwischen den Proteinen von 72 und 55 kd darstellt. 1983 Blackwell Verlag GmbH